알츠하이머 미세아교세포의 베타-아밀로이드 섭식 메커니즘 밝혀졌다

미세아교세포의 TREM2 수용체가 베타아밀로이드로 유발된 신경세포의 ePtdSer 부위를 인지해 ePtdSer과 공존하는 베타아밀로이드를 제거하는데 핵심적인 역할을 하는 것으로 나타났다. 서울대학교 의과대학은 묵인희 교수 연구팀과 성균관대 생명물리학과 박종찬 교수 연구팀은 알츠하이머병 진행 중 ePtdSer의 존재와 관련해 아밀로이드 플라크 주변에서 TREM2 의존성 미세아교세포의 식균작용에 대한 새로운 메커니즘을 규명했다고 7월 11일 밝혔다. 연구팀은 본 연구를 통해 2D/3D/4D(알츠하이머병 환자 유래 iPSC 유래 미세아교세포, iPSC 유래 뉴런, 뉴런 미세아교세포 공배양 시스템, 뇌 어셈블로이드) 첨단 배양 시스템을 사용해 미세아교세포의 TREM2를 통한 Aβ의 제거가 Aβ 플라크를 둘러싼 영양 장애 뉴런에서 생성된 외부화된 포스파티딜세린(ePtdSer)에 의해 가속화된다는 것을 확인했다. 미세아교세포의 TREM2 수용체가 Aβ로 유발된 신경세포의 ePtdSer 부위를 인지해 ePtdSer과 공존하는 Aβ를 제거하는데 핵심적인 역할을 함을 확인한 것이다. 또한, TREM2와 Aβ의 상호작용이 외부적인 신호에 의해 규제되며, 특히 ePtdSer의

• 김민준 기자
• 2024-07-11 16:24